A síkban polarizált fény elektromos és mágneses térerősség vektorai mindig ugyanabban a síkban vannak. A cirkulárisan polarizált fény térerősség vektorai egy kör kerülete mentén forgó mozgást végeznek. Ahogy a fény halad előre, csavarvonalat kapunk. Ha az így kapott csavarvonal balmenetes, a fénysugarat balra, ellenkező esetben jobbra cirkulárisan polarizáltnak nevezzük. Elliptikusan polarizált fény esetén a térerősség vektorok végpontjai a fénysugár haladási irányára merőleges síkban ellipszist írnak le.
Cirkulárisan polarizált fény térerősség vektorának mozgása
Az optikailag aktív közegen áthaladó cirkulárisan balra, ill. jobbra polarizált fény eltérő sebességgel terjed, azaz a cirkulárisan balra polarizált fényre nézve más az optikailag aktív közeg törésmutatója, mint a cirkulárisan jobbra polarizált fényre. Az optikailag aktív közeg emellett különböző mértékben abszorbeálja a cirkulárisan balra, ill. jobbra polarizált fényt. A síkban polarizált fény az optikailag aktív közegen való áthaladás közben elliptikusan polarizálttá válik. A két cirkuláris fény eltérő mértékű abszorpcióját, illetve a kilépő fény ezzel kapcsolatos ellipticitását pedig cirkuláris dikroizmusnak (CD) nevezzük. A cirkulárisan balra és jobbra polarizált fény abszorpciós együtthatóinak különbségét (εbal- εjobb) a hullámhossz függvényében mérve kapjuk meg a mintára jellemző CD-spektrumot. Ebből következően a CD spektrumban nullától eltérő jelet csak abban az esetben mérhetünk, ha a vegyület az adott hullámhosszon abszorbeálja a fényt.
A spektropolariméterek általában az UV, Vis és NIR tartományban működnek. Felépítésük a koncepciót tekintve mindössze annyiban tér el a szokásos abszorpciós spektrométerekétől, hogy a fényforrás monokromatizált fényét két részre bontják egy polarizáló és nyalábosztó optikai elem (pl. MgF2 kristály) alkalmazásával a mintára bocsátás előtt és a hullámhossz pásztázása során a két nyaláb mintabeli abszorpcióját felváltva, külön-külön detektorral mérik.
A CD spektrumban a spektrális sávok megjelenése a molekulaszerkezet felderítését segítik. Fehérjék tanulmányozása során másodlagos, harmadlagos szerkezeti információhoz juthatunk, konformációváltozást deríthetünk fel. Az UV tartományban a CD spektrum jellegzetességei közvetlen információkat szolgáltatnak arra nézve, hogy egy fehérje mekkora hányada van alfa hélix illetve béta redő konformációban. Érdeklődésre tartanak számot pl. a peptidkötés (240 nm alatt) és az aromás aminosav oldalláncok (260-320 nm között) sávjai. 220 nm környékén n-π* átmenet, 190 nm körül π-π* átmenet figyelhető meg. A fehérjék helikális szerkezetére vonatkozóan korlátozott mértékű információ olvasható ki a 208 nm és 222 nm hullámhosszaknál. A 260-320 nm közötti tartomány spektrumát alapvetően az aromás aminosavak határozzák meg.
A látható tartományban végzett CD-spektroszkópia a fém-fehérje kölcsönhatások vizsgálatára alkalmas. Ez azért különösen hatékony módszer, mivel a CD spektrumban a szabad fémionok abszorpciója nem jelentkezik. Ez nagymértékben megkönnyíti a kölcsönhatás jellemzőinek (pl. pH-függés, sztöchiometriai viszonyok) tanulmányozását.
A CD-spektroszkópia királis rendszerek vizsgálatát teszi lehetővé, és elsősorban egyes koordinációs kémiai vegyületek illetve biológiai eredetű minták vizsgálatára alkalmazzák. Jellegéből adódóan a számos hasznos, de jóval kisebb mértékű szerkezeti információt szolgáltat, mint más molekula szerkezetvizsgáló módszerek (pl. XRD, EXAFS, stb.)